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初中化学电子教案 高中化学电化学教案(六篇) 初三化学电子教案

更新时间:2023-01-10 来源:互联网 点击:

作为一位杰出的教职工,总归要编写教案,教案是教学活动的总的组织纲领和行动方案。既然教案这么重要,那到底该怎么写一篇优质的教案呢?下面我帮大家找寻并整理了一些优秀的教案范文,我们一起来了解一下吧。

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇一

第三章 金属及其化合物

第一节 金属的化学性质(第1课时)

一、教材分析

钠是碱金属中的典型代表,是学生在高中学习的第一个金属元素,把它编排在高一教材

中第三章讨论,是因为义务教育初中化学教材中已经介绍了碳酸钠、氯化钠、氢氧化钠等钠的化合物的知识,为高中钠元素的系统学习奠定了基础,可以使学生感觉相对更简单,有利于减轻学生在高中学习初期的不适应感;还有利于复习巩固第一章所学的氧化还原反应和离子反应的知识,通过对钠元素的学习,总结出学习金属元素的学习方法和模式,这将有利于今后其它金属元素的学习。

二、学情分析

刚进高一的学生,在初中已经学习过金属元素(如铁),同时还学习过钠的某些化合物

三、教学目标

【知识与技能】

1、掌握金属钠的主要物理及化学性质; 2、了解金属钠的保存方法及用途;

3、掌握钠的氧化物的重要性质,了解它们的用途。 【过程与方法】 1、通过引导学生观察、分析实验现象,让同学们体会怎样运用观察法进行实验探究; 2、通过对钠跟氧气的反应及过氧化钠性质的实验探究,让学生体会实验方法在化学研究中的作用,并认识到实验过程中控制实验条件的重要性。【情感态度与价值观】

1、通过学生小组探究实验活动,培养学生自主探索创新精神和同学间的交流合作学习的协作精神;

2、培养学生严肃认真的实验习惯和科学态度。

四、教学重难点

【重点】

1、金属钠和过氧化钠的化学性质; 2、金属钠的氧化以及与水反应的原理。【难点】

1、初步学会以观察、实验、比较、分类等方法在研究物质性质中的运用,初步掌握研究物质的基本方法; 2、钠在空气中加热的实验现象的解释

五、教学方法

实验法、讨论法、观察法

六、教学准备

多媒体设备

实验仪器:小刀、镊子、滤纸、三角架、酒精灯、烧杯、火柴、坩埚、坩埚钳、盖玻片 实验药品:钠单质、酚酞、稀硫酸铜溶液、蒸馏水、盐酸

七、教学过程

八、板书设计 九、课后作业

1、钠的物理性质:颜色_________,熔点________(高、低),密度________(大、小),硬度________(大、小)。

2、把小块金属钠投入到饱和石灰水中不会出现的现象是()a、溶液中出现白色浑浊物b、有金属钙被还原出来 c、反应过程中钠浮在液面熔成小球 d、钠熔成小球在液面上迅速游动

十、教学反思

【篇2:初中化学经典教案模板】

上海才子教育英语学科导学案(第2 次课)

教师: 学生: 年级: 日期: 2015年月 日 星期: 六 时段:

【篇3:2014初中学科教学设计模版初中化学】

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇二

第二章 核酸的结构与功能

由本世纪50年代逐步形成和发展起来的现代分子生物学是从分子领域研究生命规律的一门新兴学科,是当代生命科学的主流。本章要求掌握核酸的化学组成、基本结构特点和生物学功能;因为这是基因信息储存和表达的分子基础,也是现代分子生物学的主要内容之一。

一.核酸的化学组成(一)核酸化学

1.核酸的种类、分布和功能

2.核酸在分子组成上的异同

3.核酸的构成:

核苷、核苷酸、脱氧核苷酸的概念,核苷酸的功用。

两类核酸的组成成分及基本单位

二.核酸的结构

(一)dna的分子结构

的碱基组成规律:

chargaff等根据分析各种生物及其不同组织内dna样品水解液中的碱基含量的结果,得出以下结论:

1)同一生物不同组织的dna样品,其碱基成分含量相同。

2)不同生物的dna碱基成分含量不同。

3)对某一生物讲,其碱基成分的含量不受年龄、营养及环境变化等影响。

4)在同一生物的dna碱基含量是a=t,g=c,a+g=c+t,碱基之间的这种关系称chargaff法则。

分子的基本结构:

核酸分子内单核苷酸之间的连接键为3,5-磷酸二酯键,是共价键。

dna分子的基本结构就是许多脱氧核糖核苷酸借磷酸二脂键相互连接而成的多核苷酸链。dna链中碱基的组成和排列顺序即为dna的一级结构。dna的遗传信息即储存在dna分子的碱基排列顺序中。

分子的空间结构:

dna的二级结构是双螺旋结构,其特点为:

1)两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧。

2)碱基在螺旋内侧并配对存在,a与t配对的g与c配对,a与t之间二个氢键相连(a-t),g与c之间三

个氢键相链(g-c)。

3)螺旋直径2nm,二个碱基对平面距0.34mm,10bp为一螺距,距离为3.4nm。

4)稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力。

(二)rna的分子结构

rna的基本结构是a、g、c、u四种碱基组成的核糖苷酸通过磷酸二酯键相链而成的多核苷酸链。

有三种主要的rna:据其作用可分转运rna(trna)、信使rna(mrna)和核蛋白体rna(rrna),它们的二级 结构是单链局部双螺旋,共中trna结构较清楚:

trna一级结构特点是:

1)核苷酸数目在70-90之间;

2)含较多稀有碱基;

3)所有trna的3末端均是-cca的结构。

trna二级结构特点:

呈三叶草形,有三环四臂。其中3的氨基酸臂是携带氨基酸的位置,ii环又称反密码环,此环顶端

由3个碱基组成反密码子,起到识别mrna上对于密码子的作用。

mrna是蛋白质合成的模板,真核生物的mrna的5端有m7gppp的帽子,3末端有20-200多聚a的尾巴

上述两者之间为信息区,其中每三个相邻碱基组成一个三联体,代表一个氨基酸信号,即为密码子。不

同mrna具有不同的密码顺序,决定蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序(一级结构)。

核蛋白体rna,它是细胞内含量最多的rna:rrna与多种蛋白质结合成核蛋白体,存在于胞浆,是蛋白质 合成的部位。

三.核酸的变性、复性与杂交

dna分子中双螺旋或rna分子中局部双螺旋可因加热或化学试剂如尿素、甲酰胺等作用,使配对碱基间氢键断裂,有序的双螺旋解离成无序的单链的过程称核糖变性,紫外吸收值达最大增加值一半时的温度称核酸的变性温度(tm表示),dna中g-c多,tm高。

变性dna分子中二条彼此分开的多核苷酸链间碱基重新配对,形成双螺旋的过程称复性。复性后260nm紫外吸收值又重新降低至原来双螺旋分子水平的现象称减色效应。

杂交是指二条不同来源的变性dna单链或dna与rna单链间,因有一段顺序存在着碱基配对关系,从而通过氢键连接生成新的dna双链或杂种dna-rna双链的过程,它是研究核酸的重要技术。

复习思考题

和rna在组成成分上有哪些相同和不同之处?

的碱基组成有哪些规律?

的两级结构是什么?有何特点?

4.什么叫碱基配对(互补),dna和rna分子中有哪些配对关系?

的一级结构和二级结构有何特点?这种结构特点与其功能有什么关系?

6.什么叫核酸分子的变性、复性和分子杂交?什么叫增色效应、减色效应和变性温度(tm)?

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇三

生物化学课程教学教案

(课堂教学学时:51)

第一章生物化学和细胞(1学时)

本章重要地位:通过本章讲授使学生了解该门课的概貌、学习方法,激发学生学习兴趣。

教学要点:重点介绍生物化学的内涵、研究任务及其地位,通过生物化学发展史的讲授激发学生的学习兴趣;同时介绍学习本课程的方法和基本要求。

教学内容:

1、生物化学发展简历

2、生物化学的基本内涵

1、生命活动的物质基础

2、生物化学反应的基本规律

3、细胞的概念及重要的细胞器

3、生物化学在专业学习中的地位与作用

4、如何学好生物化学

5、学习本课程的基本要求

教学后记

生命科学的历史也是人类探究自身的历史,在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献,因而在介绍生物化学发展史的时候,给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。

第二章 氨基酸和肽(3学时)

本章重要地位:蛋白质是一类最重要的生物大分子,是生命信息的体现者,在生物体内具有特殊的地位。蛋白质的结构单位是氨基酸。

教学要点:重点讲授氨基酸的种类、结构和性质,肽的概念及生物体中的活性肽。

教学内容:

1、氨基酸结构和分类 (1)氨基酸的结构

(2)基本氨基酸的分类(要求学生熟记)(3)不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸

2、氨基酸的酸碱特性

(1)氨基酸的构型、旋光性和光吸收

(2)氨基酸的两性解离及等电点

3、氨基酸的特征化学反应

4、肽

(1)肽的结构和命名(2)肽键的结构特点(3)肽的理化性质

5、天然存在的活性肽

第三章 蛋白质的三维结构(3学时)

本章重要地位:蛋白质的生物学功能是由其三维结构来体现的,蛋白质具有有序的结构层次。在蛋白质结构与功能的关系上揭示生命现象的本质及活动规律将成为生命科学研究的重点和前沿。

教学要点:重点讲授蛋白质的4个结构层次以及结构与功能的关系。

教学内容:

1、蛋白质的二级结构 (1)二级结构的概念

(2)二级结构单元的种类:

a-螺旋(重点:α-螺旋结构的主要特点,侧链在a-螺旋结构的影响:)β-折叠3.β-转角4.无规则卷曲(结构特点)

2、蛋白质的超二级结构 (1)超二级结构的概念(2)超二级结构的基本形式

3、蛋白质的结构域

4、蛋白质的三级结构 (1)三级结构的概念

(2)球状蛋白的三级的结构特征(3)维持三级结构的作用力

5、蛋白质的四级结构 (1)四级结构的概念

(2)蛋白质四级结构的特点

6、蛋白质的变性与复性

(1)蛋白质变性的概念

(2)变性的本质

(3)变性的因素

(4)变性蛋白质性质的改变

(5)蛋白质的复性

7、蛋白质三维结构与功能的关系

(1)肌红蛋白与血红蛋白的结构

(2)血红蛋白的构象变化与结合氧

协同效应; 波尔效应; bpg的别构效应(3)蛋白质构象改变与疾病

教学后记

讲述蛋白质α螺旋二级结构时,内容抽象,需要同学们发挥空间想象力,可以

2 给同学们播放flash 动画,加深对知识的理解和记忆。

第四章 蛋白质研究技术(2学时)

本章重要地位:蛋白质的分离纯化是研究蛋白质的基础。

教学要点:重点讲授蛋白质的分离纯化的基本原理与方法。教学内容:

蛋白质的分离纯化

1、根据分子大小不同的分离方法

(1)透析和超过滤

(2)密度梯度离心

(3)凝胶过滤

2、利用溶解度差别的分离方法(重点)

(1)等电点沉淀

(2)盐溶和盐析

(3)有机溶剂沉淀法

3、根据电荷不同的分离方法(重点)

(1)电泳(聚丙烯酰胺凝胶电泳,等电聚焦电泳)

(2)离子交换层析法

4、根据配体特异性的分离—亲和层析

5、蛋白质氨基酸序列分析

教学后记

讲述蛋白质分离纯化时,结合所开设实验,理论与实践相结合。

第五章 酶化学(4学时)

本章重要地位:酶是生物催化剂,没有酶就没有生命活动,从酶的分子水平研究生命活动的本质及其规律是十分重要的。本章内容也是物质代谢和能量代谢的基础。

教学要点:重点讲解酶促反应动力学、酶的催化功能与结构的关系及酶催化活性的调节方式,掌握酶促反应动力学米氏方程和酶活力、比活力等的测定方法并能进行有关的基本计算。

教学内容:

1、酶通论

(1)酶的研究历史(注意在研究历史中生物催化剂概念的发展)(2)酶的概念

(3)酶作为生物催化剂的特点

高效性;专一性;反应条件温和; 酶的催化活性可调节控制(4)酶的分类(5)酶的命名

(6)酶活力的测定(重点)

酶活力; 酶活力测定的基本原理; 酶活力的表示方法; 比活力

2、酶促反应动力学(重点)

(1)底物浓度对酶促反应速度的影响(重点)

v-s曲线;米氏方程;米氏常数的意义及测定

(2)酶浓度对酶反应速度的影响

(3)温度对酶反应速度的影响

(4)ph对酶反应速度的影响

3(5)激活剂对酶反应速度的影响

(6)抑制剂对酶活性的影响(重点)

不可逆抑制作用; 可逆抑制作用及其动力学

3、酶的作用机制

(1)酶的活性中心(重点)

活性中心(酶活性中心的特点); 必需基团(1)酶作用专一性的机制

(2)酶作用高效性的机制

中间产物学说;影响酶催化效率的有关因素

4、酶的活性调节(重点)(1)别构调节

别构调节; 别构酶的特点; 别构酶调节酶活性的机理

(2)共价调节酶

(3)酶原及酶原的激活

(4)同工酶

教学后记

对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用。联系实际例子讲解酶作用高效率的机制效果较好。用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合,便于学生加深对理论知识的理解。

第六章 辅酶和维生素(2学时)

本章重要地位:辅酶在物质代谢中传递基团,起着非常重要的作用,b族维生素是主要的辅酶。

教学要点:重要的水溶性维生素及脂溶性维生素 教学内容:

1、维生素概论

2、重要的水溶性维生素

维生素c;维生素b1和焦磷酸硫胺素;维生素b2和fmn、fad;泛酸和辅酶a;烟酸、烟酰胺和nad、nadp;维生素b6及其辅酶;生物素;叶酸和四氢叶酸;维生素b12及其辅酶;硫辛酸

3、重要的脂溶性维生素:维生素a 及维生素a原;维生素d 及维生素d原;维生素k;维生素e

第七章 糖(2学时)

本章重要地位:糖是世界上分布最广泛的物质,并且具有重要的生物学功能。教学要点:在讲授糖类化合物的基础上,本章重点让学生了解近年来糖复合物研究的新进展,以及糖复合物新的生理作用。

教学内容:

1、糖的概论

2、糖的分类

3、单糖的结构、性质和衍生物

4、寡糖、同多糖、杂多糖

第八章 脂和生物膜(2学时)

本章重要地位:脂具有重要的生物学功能。

教学要点:在讲授脂肪化合物的基础上,本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解。

教学内容:

1、脂类的概念、结构及特性

2、脂肪酸

3、三酰甘油

4、甘油磷脂

5、鞘脂、类固醇

6、生物膜的组成与结构、膜的流动性、跨膜运输

第九章 核酸(3学时)

本章重要地位:核酸是遗传信息的载体和传递体,在生命的延续中占有特殊地位,是生物化学和分子生物学研究的主要对象和领域。

教学要点:重点讲授核酸的化学本质、结构和性质,要使学生理解dna双螺旋结构的基本特征。

教学内容:

1、概述

(1)核酸的研究历史

(2)核酸的种类和分布

2、核酸的化学组成戊糖;碱基;核苷;核苷酸; 游离核苷酸及其衍生物

3、核酸的分子结构 (1)dna的结构

dna的一级结构; dna的二级结构(双螺旋结构)

(2)rna的分子结构

rna的分类及特点;rna分子的结构特点

4、核酸的性质

一般物理性质;核酸的水解;两性解离;紫外吸收性质(重点);变性(重点);复性与杂交(重点)

教学后记

讲述核酸dna双螺旋结构时,一方面给同学们播放flash 动画,另一方面通过与蛋白质α螺旋对比,加深对知识的理解和记忆。

第十章 代谢导论(2学时)

本章重要地位:是学习后面各个物质代谢的基础。

教学要点:分解代谢与合成代谢的作用,高能化合物的概念和种类。教学内容:

1、新陈代谢的概念, 分解代谢与合成代谢

2、代谢途径区室化, 代谢调控

3、热力学原理与偶联反应

4、高能化合物

5、氧化还原反应

第十一章 糖酵解(3学时)

本章重要地位:糖酵解是各种糖代谢反应的共同步骤,对生物体有重要意义。教学要点: 重点讲授糖酵解的十步反应及生理意义。教学内容:

1、糖酵解的含义

2、糖酵解的过程 (1)己糖磷酸化反应

①6-磷酸葡萄糖的生成 ②6-磷酸果糖的生成③1,6-二磷酸果糖的生成(2)磷酸丙糖的生成(3)丙酮酸的生成①1,3-二磷酸甘油酸的生成②3-磷酸甘油酸生成③2-磷酸甘油酸的生成④磷酸烯醇式丙酮酸的生成⑤烯醇式丙酮酸的生成⑥丙酮酸的生成可以自动转变为稳定的酮式丙酮酸,(4)乳酸的生成3、糖酵解的生理意义

生理意义:①即使在氧供应充分的条件下,有少数组织细胞所需的能量仍然主要由无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的atp提供。②某些情况下,糖无氧分解供能有特殊意义。③某些病理情况下,以获取少量能量。

教学后记

强调糖酵解代谢的主要途径,能量变化及其生理意义

第十二章 柠檬酸循环(2学时)

本章重要地位:柠檬酸循环是生物体获得大量能量的反应,也是糖、脂彻底氧化供能的共同步骤。

6 教学要点: 重点讲授柠檬酸循环的步骤及生理意义。教学内容:

1、糖有氧分解的概念

2、糖有氧分解的反应过程

糖有氧分解的过程可分为三个阶段。第一阶段是由葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解生成丙酮酸,反应是在胞浆中进行。第二阶段是丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶a,反应是在线粒体内进行。第三阶段是乙酰辅酶a经三羧酸循环氧化分解生成co2和h2o,反应在线粒体中进行。(1)糖氧化分解生成丙酮酸

(2)丙酮酸氧化脱羧生成乙酰coa(3)乙酰coa氧化分解生成co2和h2o 三羧酸循环的化学反应步骤如下:

①柠檬酸的生成,是tca循环过程的一限速步骤。

②柠檬酸转变为异柠檬酸 柠檬酸在乌头酸酶的作用下,③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰coa ⑤琥珀酰coa转变为琥珀酸 ⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ⑦延胡索酸水化生成苹果酸 ⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸

3、糖有氧分解的生理意义 (1)提供能量

1分子葡萄糖完全氧化分解成co2和h2o时可净生成32(或30)分子atp。(2)三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同途径(3)糖有氧分解代谢途径联系着体内其它物质的代谢

教学后记

强调糖有氧氧化过程能量变化及其生理意义。

第十三章 糖原代谢、糖异生和磷酸戊糖途径(3学时)

本章重要地位:糖原代谢是生物体贮存和利用葡萄糖的重要方式,糖异生是补充血糖的重要途径,磷酸戊糖途径是联系核苷酸合成的重要途径。

教学要点: 重点讲授这三类反应的生物学意义。教学内容:

1、糖原的酶促降解

2、糖原的生物合成3、糖异生

4、磷酸戊糖途径的反应过程

5、磷酸戊糖途径的生理意义 (1)生成5-磷酸核糖(2)生成nadph 磷酸戊糖途径的另一主要代谢产物是nadph。nadph具有重要的生理作用。

7 ①nadph是体内重要的供氢体,②nadph是谷胱甘肽还原酶的辅酶,③nadph参与肝内生物转化反应。

教学后记

强调糖代谢过程能量变化的理解及糖原的分解与合成的相互关系。

第十四章 电子传递和氧化磷酸化(2学时)

本章重要地位:是生物体物质代谢过程伴随的能量代谢生成atp的主要方式。教学要点:重点讲授呼吸链的电子传递过程、与呼吸链有关的酶和电子载体、电子传递的抑制剂、电子传递和atp形成的偶联及机理。

教学内容:

1、概述生物氧化体系概念、类型和特点

生物氧化概念;线粒体氧化体系及其功能;非线粒体氧化体系及其功能;

2、线粒体氧化体系 (1)呼吸链概念

(2)呼吸链的主要组分及其作用

辅酶ⅰ、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌(q),细胞色素体系(3)呼吸链传递体的顺序

(4)主要的呼吸链,呼吸链复合体

介绍nadh、fadh2呼吸链组成以及各自包括的呼吸链复合体

3、生物氧化过程中atp的生成(1)高能化合物和高能磷酸化合物概念(2)高能磷酸化合物atp的生成方式

底物水平磷酸化和氧化磷酸化概念;p/o比;举例说明底物水平磷酸化,氧化磷酸化生成能量的机制(3)氧化磷酸化的抑制类型

电子传递抑制剂、解偶联剂

教学后记

利用图表对比讲解两个呼吸链效果较好;

强调理解氧化磷酸化是atp生成的主要方式。

第十五章 脂代谢(4学时)

本章重要地位:脂肪代谢是机体产生热量的重要途径,是机体在血糖浓度低下时为细胞提供糖和能量的一种方式。

教学要点:在有机化学讲授脂肪化合物的基础上,本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解,脂肪酸-氧化途径和脂肪酸的合成途径及调控途径。

教学内容:

1、脂肪的分解代谢(重点)(1)脂肪的水解

8(2)甘油的分解

(3)脂肪酸的氧化分解——

脂肪酸的活化、穿膜、β氧化(脱氢,加水,脱氢,硫解)

(4)脂肪酸的其它氧化分解方式

1)奇数碳原子脂肪酸的分解

2)脂肪酸的α-氧化

3)脂肪酸的-ω氧化

4)不饱和脂肪酸的分解

(5)乙酰coa的去路(6)酮体的代谢

酮体的生成;酮体的分解;酮体生成的生理意义

2、脂肪的生物合成 (1)脂肪酸的生物合成原料的准备;合成阶段;延长阶段(2)不饱和脂肪酸的合成教学后记

强调脂肪酸的β-氧化,运用动画展示效果好;

学生普遍认为脂肪的分解代谢过程中涉及的能量计算问题有些难度,要细讲;

与脂肪分解代谢对比归纳讲解脂肪合成过程较好; 强调脂类代谢理论在实际应用中的重要性是必需的。

第十六章 氨基酸代谢(3学时)

本章重要地位:蛋白质的酶促降解和氨基酸的分解代谢是生物圈中氮素循环的关键,并与糖代谢和脂代谢相互关联。

教学要点:重点让学生了解氨基酸降解与合成的主要途径,初步理解蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系。

教学内容:

1、蛋白质的酶促降解

2、氨基酸的分解与转化(重点)(1)氨基酸代谢概况

(2)氨基酸的脱氨基作用(重点)

(氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用)

(3)氨基酸的脱羧基作用(4)氨基酸分解产物的转化

氨的代谢转变(尿素循环)(重点);氨基酸碳骨架的代谢途径

第十七章 核苷酸代谢(2学时)

本章重要地位:核酸的酶促降解和核苷酸代谢参与生物圈中氮素循环,也是核酸生物合成的基础。

教学要点: 重点在于让学生了解核苷酸分解和合成的一般途径,认识核酸限制性内切酶的催化作用特点。

教学内容:

1、核苷酸的分解代谢

嘌呤的降解;

嘧啶的降解

2、核苷酸的合成代谢

(1)核糖核苷酸的生物合成(重点)(2)脱氧核糖核苷酸的生物合成(3)单核苷酸转变成核苷二磷酸和核苷三磷酸(自学)

(4)各种核苷酸的相互转变

教学后记

讲述核苷酸生物合成时,通过给同学们播放flash 动画,了解核苷酸生物合成的过程,掌握核苷酸生物合成的原料。

第十八章 dna复制(2学时)

本章重要地位:dna的复制是遗传信息流动即中心法则的基础,dna复制的保守性是生物体保持物种遗传稳定性的基础。

教学要点: 重点讲授dna半保留半不连续复制的机制,了解dna复制保证遗传稳定的内在因素。

教学内容:

1、dna复制方式

半保留复制

2、参与dna复制的因子(重点)

(1)dna聚合酶的活性

(2)dna拓扑异构酶(解旋酶)

(3)单链dna结合蛋白(ssb)

(4)引物酶

(5)dna连接酶

3、dna复制过程(重点)

(1)复制的起始:dna复制的起点;复制叉的形成;起始的过程(2)复制的延伸:开始新生链合成过程;冈崎片段;半不连续复制(3)复制的终止

4、逆转录

逆转录; 逆转录酶

5、dna损伤与修复

(1)dna 的损伤

(2)引发突变的因素

(3)突变分子改变的类型

(4)损伤的修复(光修复,切除修复,重组修复,sos修复)

教学后记

讲述dna复制时,给同学们播放flash 动画帮助理解。

第十九章rna合成(2学时)

本章重要地位:rna的生物合成是遗传信息流动的中间体,rna获得dna所携带的遗传信息并最终传递给蛋白质。

教学要点:重点讲授rna合成的机制和rna的转录后加工。教学内容:

1、转录基本特点

2、原核细胞rna转录合成特点(重点)

(1)起始位点的识别

(2)转录起始

(3)链的延伸

(4)转录终止

3、真核生物的转录作用

(1)真核rna聚合酶

(2)转录

4、转录过程的选择性抑制剂

5、转录产物的“加工”(重点)

教学后记

讲述rna合成时,给同学们播放flash 动画帮助理解。

第二十章 蛋白质合成(2学时)

本章重要地位:蛋白质的生物合成是基因表达的结果,是遗传信息的最终体现。教学要点:重点讲授遗传密码的特性和蛋白质生物合成的一般过程。教学内容:

1、参与蛋白质合成的三类rna及核糖体

rrna

trna

mrna

2、遗传密码子(重点)

遗传密码

遗传密码子的特点

3、蛋白质生物合成过程(重点)

氨基酸的活化

在核糖体上合成肽链(启始、延伸、终止与释放)

五、真核细胞蛋白质合成的特点

教学后记

讲述蛋白质合成时,给同学们播放flash 动画帮助理解。

习题解答、辅导、答疑(2学时)

重要地位:帮助学生理清所学知识框架,解决遗留问题,熟悉答题方法,做好考前复习。

教学内容:

对每章的习题进行课堂集中解答,并回顾和总结本门课程所讲授的重点内容,对学生进行分批答疑。

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇四

学科: 普 通 化 学

章节: 第一章 化学反应的基本规律

第一节 化学反应速率

和复杂反

质量作用定

教学目的:通过教学让学生掌握反应速率的表示方法,了解基元反应应,反应级数,质量作用定律,阿伦尼乌斯公式,活化能的概念以及 浓度、温度、催化剂对反应速率的影响。教学重点:反应速率的表示方法,基元反应和复杂反应,反应级数,律。阿伦尼乌斯公式。活化能的概念,浓度、温度、催化剂对反应速 率的影响。教学难点:质量作用定律。阿伦尼乌斯公式 教学过程:

一、新课讲解(80分钟)

(一)、化学反应速率的表示方法

(1)、平均速率和瞬时速率

1.平均速率

通常用单位时间内反应物浓度的减少或产物浓度的增加来表示。

化学反应速率:

? = d ? / dt(瞬时速率)

= ?? / ?t(平均速率)

举例说明:

3h2(g)+ n2(g)= 2np(g)

t = 0 s(mol)3.0 1.0 0.0

t = 0.1 s(mol)1.5 0.5 1.0

以h2计算反应进度

? = ?nh2 / ?h2 =(1.5-3.0)mol /-3 = 0.5 mol

计算其反应速率:

? = 0.5 mol / 0.1 s

= 5.0 mol / s

注意要点:

a.反应速率的单位:mol s-1

b.反应速率与物质的选择无关。

c.数学概念上分清平均速率与瞬时速率的不同。

(二)、影响化学反应速率的因素

1、浓度对化学反应速率的影响

1.1、基元反应与非基元反应(微观)

(1)、基元反应

2no+2h2 = n2+2h2o 2no n2o2(快)(1)

n2o2+h2 2o+h2o(慢)(2)

n2o+h2 2+h2o(快)(3)

反应物分子在碰撞中一步直接转化为生成物分子的反应称为基元反应。

(2).非基元反应

不是一步直接转化为生成物分子的反应称为非基元反应。

1.2、简单反应和复合反应(宏观)

(1).简单反应:

(2).1.3.与以反应

a(a)+ b(b)= d(d)+ e(e)

r =k ca(a)cb(b)-

k 仅由一种基元反应构成的整体反应 复合反应 : 由两种或两种以上的基元反应构成的整体反应。复合反应中决定整个反应速率的那步基元反应,称为控速步 质量作用定律 在一定温度下, 简单反应(或复合反应中任一基元反应), 反应速率式中化学计量数为指数的反应物浓度的乘积成正比(简单反应)速率方程—反应速率常数

简单反应

a(a)+ b(b)= d(d)+ e(e)

r =k ca(a)cb(b)-速率方程

说明:1.不同反应,反应速率常数 k不同

2.同一反应,k 随 温度、溶剂、催化剂而变,与反应物浓度无关

1.4.应用速率方程注意事项

(1)若反应物为气体,可用分压代替浓度

(2)固体、纯液体、稀溶液中溶剂不写入表达式

c(s)+o2(g)= co2(g)

r = k c(o2)

(3)k、r 的量纲

r 的量纲为[c][t]-1 如mol²dm-3 ²s-1

1.5.速率方程的确定

a(a)+ b(b)= d(d)+ e(e)

速率方程表示为 r =kcx(a)cy(b)

反应级数= x + y

x 为a的反应级数

y 为b的反应级数

(1)若为简单反应

则 x=a,y=b,反应级数= a+ b

(2)若为复合反应

则 x、y 由实验确定

2、温度对化学反应速率的影响

1887年瑞典化学家arrhenius总结了大量的实验数据,发现化学反应速率常

数与温度有如下的关系:

上式称为―阿伦尼乌斯公式‖。

式中: r=8.315 j mol-1 k-1, 摩尔气体常数。ea, 活化能,―阿伦尼乌斯公式‖的用途:

1 一条直

2式,也可求

(1)、对某一个实际反应,可用―阿伦尼乌斯公式‖,求取其活化能。方法: 在不同的温度下测量其反应速率常数,然后以lgk对1/t作图,可得线。此直线的斜率为-ea/2.303, 截距为a。、如果我们已知反应的活化能和某一温度下的反应速率,利用此公得另一温度下的反应速率。

(三).反应速率理论和活化能、碰撞理论要点

1.假设分子是无内部结构和内部运动的刚性小球。

2.分子间相互碰撞是发生反应的首要条件,但只有少数能量高的分子间碰撞,才

活化分子

(2)

1.

2.(3)

ea= e*u1 = q + w

出的构成:分子的平动能、转动能,分子间势能、电子运动能、核能等。是一种热力学状态函数 无法知道他的绝对值,但过程中的变化值却是可以测量的。、热力学第一定律——能量守恒定律 表述:能量只可能在不同形式之间转换,但不能自生自灭。热力学第一定律有称能量守恒定律。它是人们从生产实践中归纳总结规律,是自然界中普遍存在的基本规律。

2.1、热力学第一定律------u、w、q的关系

u2=u1+q +w

(1 w=we+w’=0)

*u的 △u=u2-u1= q +w 体系吸热,q 为+;体系放热,q 为。三)、化学反应的热效应、恒容热效应与热力学能变 如果体系的变化是在恒容的条件下,且不做其他非膨胀功(w’=0,则:此时: δu = q+w = qv 即:热力学能变等于恒容热效应。在弹式量热计中, 通过测定恒容反应热的办法,可获得热力学能变δ

数值.?

2、恒压热效应与焓变

在我们的实际生产中,很多的化学反应都是在大气层中(一个大气压,103kpa)条件下进行的,这是一个体积有变化,但压力恒定的过程(恒压过程)。为了方便地研究恒压过程中的问题,我们需要引入另一个重要的热力学状态函数

——焓。

焓变——化学反应的恒压热效应

现设体系的变化是在恒压、只做膨胀功(不做其他功,如电功等)的条件

下进行的在此恒压过程中:

*体系吸收的热量记作 qp

*体系对环境所做的功 p(?v)= p(v2-v1)

因此,环境对体系所做的功: w =-p(?v)=u1 = ?u = q + w

= qpp(v2u1)+ p(v2(u1+ pv1)

定义热力学状态函数 焓,以h表示

h = u + pv

则:qp =(u2 + pv2)h1 = ?h

重点理解

焓h是一种状态函数,只与体系的起始状态有关。与过程路径无关。

焓变值?h等于体系在恒压过程中的热效应qp。在其他类型的变化过程中,焓变值?h不等于热效应,但并非说,焓变值?h为零。

焓代表了恒压条件下体系所包含的与热有关的能量,具有能量量纲,单位

是j 或 kj。

因为经常遇到的化学反应都是在大气层这样一个恒压环境中发生的,所以焓

是一个极其重要的状态函数。

焓与与热力学能一样,其绝对值无法确定。但状态变化时体系的焓变δh却

是确定的,而且是可求的。

焓是体系的广度性质,它的量值与物质的量有关,具有加和性。

过程与焓

(1)对于一定量的某物质而言,由固态变为液态或液态变为气态都必须吸热,所

以有:

h(g)> h(l)> h(s)

(2)当某一过程或反应逆向进行时,其δh要改变符号即:

δh(正)=-δh(逆)

(3)对于任何化学反应而言,其恒压反应热qp可由下式求出: qp=δh= h生成物-h反应物

(在化学反应中,可把反应物看作始态,而把生成物看作终态)

δh>0为吸热反应,δh

由于大多数化学反应是在恒压条件下进行的,其δh=qp,即为恒压反应热。所以焓变比热力学能变更具有实用价值,用得更广泛、更普遍。

3.焓与热力学能的关系

由焓的定义: h = u+pv

则:δh = δu+δ(pv)

i)对于恒压、只作体积功的化学反应,有:

δh = δu+ pδv

ii)对于固相和液相反应,由于反应前后体积变化不大,故有: δh ≈ δu

iii)对于气相反应,如果将气体作为理想气体处理,则有: δh = δu +δn(rt)

式中δn为生成物的量与反应物的量之差。

(四)、盖斯定律与反应热的计算

1.反应进度和热化学方程式

i)什么是―化学反应的进度‖?

——描述化学反应的进行程度的物理量。在反应的某一阶段中,某反应物量(摩尔数)的改变值与其化学计量数的商。

单位:mol 用希腊字母ξ表示。

对于任一化学反应,有质量守恒定律:0=??bb,例如下列给定反应:

式中nb(?)和nb(0)分别表示反应进度为?和0时,b物质的量(mol)。注意:反应物的计量系数取负值,生成物的计量系数取正值。

举例说明:

3h2(g)+ n2(g)= 2np(g)

t = 0 s(mol)3.0 1.0 0.0

t = 0.1 s(mol)1.5 0.5 1.0

以h2计算反应进度

? = ?nh2 / ?h2 =(1.5-3.0)mol /-3 = 0.5 mol

以n2计算反应进度

? = ?nn2 / ?n2 =(0.5-1.0)mol /-1 = 0.5 mol

以np计算反应进度

? = ?nnp / ?np =(1.0-0.0)mol / 2 = 0.5 mol

ii)热力学标准态

热力学在处理化学反应体系时,必须选定某一状态作为―计算、比较的标准‖,这一标准即称做热力学标准状态。

iupac规定:100 kpa为标准压力,以p?表示之,处于标准压力之下的体系,称为体系的标准状态。各种体系的标准状态规定如下:

纯固体、液体,当该物质处于外压为标准压力之下。

纯气体(理想气体):p = p? = 100 kpa

混合气体:pi = p? = 100 kpa(pi 某组分气体的分压力)

理想溶液:p = p? = 100 kpa,c = c? = 1.0 mol/ dm3(c :标准浓度)

注意事项:

上述标准状态并未指定温度,即:

h2(100 kpa, 298k)是标准状态,h2(100 kpa, 200k)也是标准状态。

iupac推荐298.15k作为温度的一般参比标准,如不注明,则指的是298.15k,其他温度则须指明,用(t)表示。

iii)化学反应的标准焓变、标准摩尔焓变和热化学方程式

在特定的温度之下(如不特别指明,则为298k)如果参加化学反应的各物质(包括反应物和产物)都处于热力学标准状态(p=p? = 100 kpa),此时在化学反应的过程中产生的焓变即称作:标准焓变,以符号δrh?表示之。

例如:

1.5 h2(g)+ 0.5 n2(g)= np(g)

δrh ? =-46.11 kj

但是:化学反应的焓变,不仅与温度、压力等有关,还与反应中物质的量有关。

规定:化学反应进度ξ=1时化学反应的焓变为化学反应的标准摩尔焓变。以符号δrhm?表示之。

δrhm? = δrh? /ξ

例如: 3 h2 + n2 = 2 np(气体)

δrhm? =—92.22 kj/ mol

热化学方程式

表示出了化学反应过程中热效应的 化学反应计量方程式称为热化学方程式(thermodynamic equation)。例如,在298.15k时有:

1)h2(g)+ 1/2 o2(g)= h2o(l)?rh?m =571.6 kj?mol-1

3)c(石墨)+ o2(g)= co2(g)?rh?m =s0

所以:st = ?s + s0

= ?s + 0

= ?s

物质的标准摩尔规定熵(简称:物质的标准熵)

在标准状态下(100kpa), 1 mol纯物质的规定熵,称为该物质的标准摩尔规定熵,以符号sm(t)表示。单位:j ? k-1 ? mol-1。

3、化学反应的标准摩尔熵变

在特定的温度之下(如不特别指明,则为298k)如果反应物和产物都处于热力学标准状态(p=pθ),此时化学反应的过程中的熵变即称作:该反应的标准熵变,以符号δrs 表示之。

当化学反应进度ξ=1时,化学反应的熵变为化学反应的标准摩尔熵变。以符号δrsm 表示之。

化学反应的标准摩尔熵变的计算:

a a + b b = d d + e e

δrsm = dsm(d)+e sm(e)bsm(b)

4 是向着熵值、熵变和化学反应的方向——热力学第二定律 热力学第二定律:在孤立体系中发生的任何化学反应或化学变化,总增大的方向进行,即孤立体系的自发过程,δs孤立>0。非孤立体系: δs体系 + δs环境 > 0

(三)、吉布斯自由能

1、吉布斯自由能变与自发反应的方向的因素,据,而δs

提出一

g = h

前已述及:自发的过程,其内在的推动因素有两个方面:其一是能量其二还有混乱度即熵的因素。δh仅考虑了能量的因素,不可作为判仅考虑了混乱度的因素,也非全面。为了同时考虑能量和混乱度两方面的因素,1876年美国化学家gibbs个新状态函数g作为等温、等压下化学反应方向的判据: – t s δg = δh – δ(ts)在等温、等压下

δg = δh – tδs

上式称为吉布斯—赫姆霍兹公式,从中我们看到,δg中包含了δh(能量)的化学

2 和δs(混乱度)两方面的影响。化学热力学告诉我们:在等温、等压、不做非膨胀功的条件下,自发反应总是向着体系吉布斯自由能降低的方向进行。δg 0 ,不自发进行,但反向是自发的。、化学反应的标准摩尔吉布斯自由能变

a)物质的标准生成吉布斯自由能δfgm

在标准状态下,由1 mol最稳定的单质生成1 mol的纯物质的反应过程中的3 a a + b b = d d + e e

小,可

标准吉布斯自由能变,为该物质的标准生成吉布斯自由能,记作:δfgm 注意:只有相对值,无绝对值 单位:kj mol-1、标准摩尔吉布斯自由能变的计算 δrgm = dδfgm(d)+eδfgm(e)-aδfgm(a)-bδfgm(b)或δrgm = δrhm—t δrsm 必须牢记:化学反应的标准摩尔焓变、标准摩尔熵变随温度的变化很以忽略不计。但δrgm 是一个温度的函数,同一个反应,在不同的温度下,有

不同的δrgm 值。

4、压力、浓度对反应吉布斯自由能变的影响

rgm的a)

aa + bb = dd + ee

——非标准状态下化学反应的摩尔吉布斯自由能变(δrgm)对于非标准状态下,化学反应的方向,我们必须通过计算,先确定δ符号,以判断化学反应的方向。压力对反应吉布斯自由能变的影响(气相反应)

其中: pa、pb、pd、pe为气体的分压(kpa)

pa/ pθ 等称为相对分压,无量纲。

而 = jp(相对分压商)

所以: δrgm = δrgm + rt ln jp

c)浓度对反应吉布斯自由能变的影响(溶液反应)

aa + bb = dd + ee

其中: ca、cb、cd、ce为浓度(mol / dm-3)

ca/ cθ 等称为相对浓度,无量纲。

而 = jc(相对浓度商)

所以: δrgm = δrgm + rt ln jc

总结

对于非标准状态下化学反应的吉布斯自由能变:

aa + bb = dd + ee

δrgm = δrgm? + rt ln j

上式称为化学反应范特霍夫等温式。

d)浓度、分压对化学反应方向的影响

浓度、分压对化学反应的影响,表现在:分压商jp、浓度商jc对化学反应的摩尔吉布斯自由能变产生影响。

做出是

但是:如果 δrgm > 40 kj/mol 或 δrgm

学科: 普 通 化 学

章节: 第一章 化学反应的基本规律

第四节 化学平衡

教学目的:通过教学让学生掌握化学平衡与平衡常数,平衡常数k(t)与δrgm?的关系,浓度、压力和温度对化学平衡的影响。

有关平衡

2.

教学重点:化学平衡与平衡常数,平衡常数k(t)与δrgm?的关系。常数计算。浓度、压力和温度对化学平衡的影响,化学平衡移动。教学难点:平衡常数k(t)与δrgm?的关系 教学过程:

一、复习旧课(5分钟)提问:1.何为热力学第二、三定律? 通过什么物理量可以判断化学反应的方向,条件如何?

二、新课讲解(80分钟)

(一)、化学反应的可逆性与化学平衡

1、什么是―化学反应的可逆性‖?

co + h2o = co2 + h2

应的这种性质,可逆程

很少有化学

2 kclo3 = 2 kcl + o2

2——既能正向进行,又能逆向进行的反应,叫―可逆反应‖。化学反称为化学反应的―可逆性‖。几乎所有的化学反应都是可逆的。所不同的只是程度上的差别,有的度大些(如上例),有的可逆程度小些(例如:ag+ + cl-= agcl?)。反应能―进行到底‖,已知进行得―最完全‖的化学反应是:、什么是化学平衡? 共同特点是(1)、δr gm(t)=0

(2).正向反应的速度与逆向反应的速度相等

(3)、浓度、分压等宏观性质不随时间变化

(4)、平衡是动态平衡

(5)、化学平衡是暂时的、相对的、有条件的(二)、平衡常数

1、什么是―平衡常数‖?

对于一个特定化学反应 aa + bb = dd + ee

当反应达到平衡状态,有?rgm(t)= 0

即:

其中:pa、pb、pd、pe是指在平衡时的分压

对上式进行变换:

令:

则有:

此式给出了平衡常数与热力学状态函数之间的关系。

如果是溶液中的反应,可依此类推:

令:

则有:

注意要点:

?平衡常数反应了某一个化学反应进行完全的程度,数值越大,说明反应进行得

? 各反应物质

? 是一个定

越完全。平衡常数可由实验的方法测定。即:当反应达到平衡后,分别测出的分压(或浓度),再计算出平衡常数的数值。在同一温度下,平衡常数的数值,不随压力(浓度)的变化而改变,值(常数)。

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇五

第一章 蛋白质的结构和功能

蛋白质是生物体内一类主要的生物大分子,具有广泛重要的生物学功能,本章重点讨论蛋白质的分子组成、分子结构和主要理化性质。通过本章学习,要求掌握蛋白质的组成和熟悉蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质。

一.蛋白质组成及结构

1.蛋白质分子的元素组成所有蛋白质分子都含有c、h、o、n、s等元素组成,其中n元素的含量比较恒定约为16%,故所测样品中若 含1克n,即可折算成6.25克蛋白质。

2.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸

在蛋白质合成的,受遗传密码控制的,氨基酸共有20种,氨基酸结构上的共同特点是都具有α-羧基和 α-氨基,而r基团各不相同。其中除脯氨酸是亚氨基酸,甘氨酸不具有不对碳原子外,其余18种氨基酸均

为l-α-氨基酸。氨基酸根据r基团所含的基团,可分为酸性氨基酸(羧基)、碱性氨基酸(氨基及其衍生

基团)和极性的中性氨基酸(羟基、巯基和酚羟基)。

3.氨基酸在蛋白质分子中的连接方式:

一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键(-conh-),是蛋白质分子 中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽,有寡肽和多肽之分。

多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基端和羧基端的概念。

活性肽的概念:gsh的氨基酸组成、结构特点及生理作用。

4.蛋白质的分子结构:

(1)蛋白质的一级结构:是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构,是空间结

构及其功能的基础。

(2)蛋白质的空间结构:是指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象。

(3)维系空间结构的化学键是氢键、盐键、疏水键等非共价键,有的蛋白质还含有二硫键。

(4)空间结构可分下列层次:

蛋白质的二级结构:是指多肽链中,同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构,包括α-

螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质的三级结构:是指在二级结构的基础上,由肽链上相距甚远的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子

内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性。

蛋白质的四级结构:是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空

间结构。

亚基的概念、数目、种类

二、蛋白质结构与特性的关系:

1.蛋白质的两性解离与结构的关系:

蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境ph的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液ph值称蛋白质的等电点。蛋白质在ph小于其等电点的溶液中呈阳离子,蛋白质在ph大于其等电点的溶液中呈阴离子,蛋白

质在ph和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出。

不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构,因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一ph溶液中所带

电荷的种类和数目不同,在电场中泳动的方向和速度不同,从而可达到分离的目的,这种分离方法称电泳

是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。

2.蛋白质的亲水性与结构的关系:

蛋白质溶液具有亲水胶体的性质,溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳

定因素,就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。

盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理。

3.蛋白质的变性和结构关系:

蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程。引起

蛋白质变形的因素举例。

蛋白质变性的本质是非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态

蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较。

蛋白质变性的实际应用举例。

4.蛋白质的其他特性与结构的关系。

蛋白质是大分子,不能通过半透模。据此,可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质,用于蛋白质的纯化。

芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸,具有紫外吸收的特点,其最大吸收峰是280 nm。蛋白质

分子中一般含上述氨基酸,所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。

三、蛋白质分类

1.按组成分类:

单纯蛋白质:仅有氨基酸组成。

结合蛋白质:由氨基酸和非蛋白质部分(辅基)组成。

按非蛋白质部分不同可分为:核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、金属蛋白

(含金属)和色蛋白(含色素)等。

2.按分子形状分类:球状蛋白质和纤维状蛋白质。

3.按功能分类:活性蛋白质和非活性蛋白质。

四、蛋白质的功能

1.组织细胞中主要蛋白质的功能:

催化和调控作用;

在协调运动中的作用;

在运输和贮存中的作用;

在识别、防御和传导中的作用。

2.血浆蛋白质的主要功能:

维持血浆胶体渗透压和缓冲作用;

运输作用;

免疫防御作用;

血浆酶的作用;

营养作用;

凝血和抗凝血作用。

五.蛋白质结构与功能的关系

1.蛋白质一级结构与功能的关系:

蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质,它们的构象和功能自然不同。反

之,一级结构相似的蛋白质,它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残

基的更换,会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其

活性。举例说明。

2.蛋白质构象与功能的关系:

(1)蛋白质变性后,空间结构破坏,生物学活性丧失。

(2)蛋白质变构作用:某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合,引起该蛋白(酶)的空间

构象发生轻微变化,从而使其生物活性升高或降低的作用,它是体内重要的调节方式之一。举例说明。

复习思考题

1.名词解释:肽键、多肽与多肽链,氨基酸残基,蛋白质的一级结构与空间结构,蛋白质的变性作用和变构作用,四级结构与亚基,等电点和两性游离。

2.蛋白质的基本组成单位是什么?在蛋白质分子中,它们如何彼此相连?

3.何谓蛋白质的一级结构?其主要的连接键是什么?何谓蛋白质的空间结构?有哪些维系力量。

4.哪些因素可引起蛋白质变性?为什么?蛋白质变性后哪些性质发生显著改变?有何实际应用。

5.举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。

6.使蛋白质沉淀的因素主要有哪些?说出他们的原理。

初中化学电子教案 高中化学电化学教案篇六

中学化学课教案设计示例

教学重点:

原子概念的形成及原子和分子的本质区别

教学难点:

原子概念的形成、化学反应的实质

教学过程:

1.复习旧知识投影:用分子的观点解释下列两个变化1)液态水受热变为水蒸气2)硫燃烧生成二氧化硫

2.问题引入:物质发生化学变化时有新分子产生那么分子在化学变化中是如何改变的又如何由原来的分子转变成新分子呢 3.演示实验:某物质受热分解的实验

提出观察要求:

1)先给木炭加热观察木炭有什么变化 2)再同时给某物质加热观察: a.试管壁上有什么变化

b.木炭是否燃烧说明:锥形瓶中的药品是硫粉,硫粉是用来处理实验中的有毒物质学生观察并描述实验现象(先给木炭加热木炭不能燃烧;同时给某物质加热试管壁上有银白色小液滴木炭燃烧)4.讲述:试管壁上的银白色小液滴是金属汞在常温下汞是金属中唯一的一种液体物质

5.思考:木炭为什么能燃烧指导学生写出某物质受热反应的文字表达式(一名学生板演)判断反应类型 6.设疑:从宏观上我们已经得到结论加热某物质能生成汞和氧气那么这个反应在微观上是变化的呢(引发学生想弄清某物质受热生成汞和氧气微观过程的欲望)

7.多媒体展示:某物质受热分解反应的微观示意图(一)

对照画面讲解某物质及某物质分子的构成(某物质是由某物质分子构成的一个某物质分子是由一个氧粒子和一个汞粒子构成的)8.学生讨论:某物质受热从微观上是变化的结合多媒体展示的画面(二)(三)

9.汇报与交流:每组派代表发言通过小组的分析、讲解、补充和纠正得出:某物质受热后结合在一起的氧粒子、汞粒子彼此分开成为单个的氧粒子和汞粒子单个的粒子不能稳定存在重新组合每两个氧粒子结合在一起构成一个氧分子大量的氧分子聚集成氧气而大量的汞粒子聚集在一起形成金属汞

10.问题思考:在某物质受热分解反应中某物质分子分解为氧粒子、汞粒子而氧粒子、汞粒子又分解为更小的粒子了(没有)科学上把这种在化学反应中不能再分的粒子叫原子思考:通过刚才对某物质受热反应微观过程的分析你能说说什么是原子回答后总结并板书

板书第二章第一节原子一、原子1.概念:原子是化学变化中的最小粒子

指导学生画出概念中的重点词语为了让学生进一步确信原子的存在可用实物投影仪展示用扫描隧道显微镜拍摄的硅原子照片 11.问题讨论:前面我们学习了分子的概念现在又学习了原子的概念请大家结合图讨论某物质受热是如何发生变化的变化的实质结合以下画面讨论

裂变重新组合化学反应实质:分子→原子→分子或直接构成物质(五)

12.汇报与交流:通过交流得出某物质受热反应的变化实质:某物质受热时某物质分子先裂变成单个氧原子、汞原子然后氧原子、汞原子再重新组合每两个氧原子结合成一个氧分子大量的氧分子聚集成氧气而大量的汞原子直接构成金属汞

13.设问:根据以上的分析、讨论请同学们说出化学反应的实质

14:评价讲述:化学反应的实质就是分子裂变成原子原子重新组合成新的分子或直接构成物质(配合画面(五)讲述同时板书化学反应实质)以上多媒体展示的画面应分步出现

15.设问:我们已经知道分子的基本性质那么原子有些性质呢指导阅读31页总结出原子的基本性质

16:问题讨论:原子和分子是两种不同的粒子对照以下表中内容讨论它们有些相似性有什么本质区别相互间有什么关系 17.小结:师生共同小结本节知识

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